Title: 2. ročník / Biochémia / ZS / 13. Glykoproteiny

Q: Čo sú glykoproteíny?
A: Proteíny s kovalentne naviazaným oligosacharidovým reťazcom.

Q: Z čoho je tvorená oligosacharidová časť glykoproteínu?
A: Z (2–10) hexóz, môže byť lineárna alebo rozvetvená, neutrálny alebo negatívne nabitý (sialová kyselina).

Q: Ako a kedy sa viaže oligosacharid na proteín?
A: Kontranslačne alebo posttranslačne, pomocou glykosylácie.

Q: Aké sú hlavné typy glykoproteínov podľa funkcie a lokalizácie?
A: 1. Membránové, 2. Mucinové, 3. Plazmatické, 4. Extracelulárnej matrix.

Q: Funkcie membránových glykoproteínov?
A: Rozpoznávanie buniek, obranná funkcia (antigény, protilátky), signálna funkcia (receptory, hormóny), antigenicita (krvné skupiny).

Q: Kde sa nachádzajú mucinové glykoproteíny a akú majú väzbu?
A: V GIT, močových a dýchacích cestách; O-glykosidová väzba, ochrana slizníc, lubrikácia.

Q: Aké plazmatické bielkoviny sú glykoproteíny?
A: Všetky okrem albumínu; majú N-glykosidovú väzbu; tvoria sa v hepatocytoch a plazmatických bunkách.

Q: Aké sú funkcie glykoproteínov v ECM?
A: Tvorba kolagénu a ďalších proteínov ECM.

Q: Ako ovplyvňuje glykosylácia proteín?
A: Mení fyzikálno-chemické a biologické vlastnosti, stabilitu, citlivosť na proteolýzu, orientáciu v membráne, interakcie, diferenciáciu a embryonálny vývoj.

Q: Čo spôsobuje zmeny glykosylácie v nádore?
A: Zmena aktivity glykozyltransferáz → zmenené glykoproteíny → metastatický potenciál.

Q: Koľko monosacharidov sa vyskytuje v ľudských glykoproteínoch?
A: Osem: Glukóza, Galaktóza, Manóza, Xylóza, Fukóza, GlcNAc, GalNAc, NANA (sialová kyselina).

Q: Aktivované formy monosacharidov s dolicholom
A: Dolicholfosfát-manosa, dolicholfosfát-glukosa, dolicholfosfát-N-acetylglukosamin

Q: Aké sú aktivované formy cukrov pri glykosylácii?
A: Nukleotidové deriváty cukrov – UDP (GalNAc, Gal, GluNAc, Glu, Xyl), GDP(Man, Fuk), CMP(NANA) formy.

Q: Kde sa syntetizujú deriváty nukleotidových cukrov?
A: V cytosóle, výnimkou je CMP-NANA (v jadre).

Q: Aké enzýmy katalyzujú vznik aktivovaných cukrov?
A: NDP-monosacharid-pyrofosforyláza a fosfatáza.

Q: Aké sú tri hlavné typy glykoproteínov podľa typu väzby?
A: O-viazané, N-viazané, GPI-kotvené (glykosylfosfatidylinositolom).

Q: Aké sú minoritné typy väzieb v glykoproteínoch?
A: C-väzba (manóza–tryptofán), S-väzba (cukor–cysteín).

Q: Aká väzba je v O-glykoproteínoch a na aké AMK sa viaže?
A: O-glykosidová väzba medzi GalNAc a hydroxylovou skupinou serínu alebo treonínu.

Q: Na čom závisí zloženie oligosacharidového reťazca O-glykoproteinu?
A: Na dostupnosti aktivovaných monosacharidov a specifických glykoproteintransferas v bunce

Q: Kde sa syntetizujú O-glykoproteíny?
A: V lumen ER a Golgiho aparátu; postupná väzba monosacharidov bez templátu (protein na drsnom ER)

Q: Aký je prvý krok pri syntéze O-glykoproteínu?
A: Prenos GalNAc z UDP-GalNAc na Ser/Thr zvyšok.

Q: Aká väzba je typická pre N-glykoproteíny a na akú AMK sa viaže?
A: N-glykosidová väzba medzi GlcNAc a amidovou skupinou asparagínu (Asn).

Q: Aké sú tri typy N-glykoproteínov?
A: Manózový, komplexný (koncový Sia), hybridný.

Q: Aké spoločné jadro majú všetky N-glykány?
A: (GlcNAc)₂-(Man)₃.

Q: Aký lipid je prenášačom pri syntéze N-glykoproteínov?
A: Dolichol-fosfát (C80–C100 polyizoprén).

Q: Kde prebieha syntéza prekurzora N-glykánu?
A: V ER – cytosolická aj lumenálna strana, GA- modifikace oligosach. reťazca

Ako prebieha syntéza N-glykánu?

Q: Kde sa finálne upravuje N-glykán?
A: V Golgiho aparáte – pridaním alebo odštiepením špecifických cukrov.

Q: Čo je GPI-kotvený glykoproteín?
A: Proteín viazaný na membránu cez glykozylfosfatidylinositol – väzba medzi C-koncom AMK a fosfoetanolamínom.

Q: Príklady GPI-kotvených enzýmov?
A: Acetylcholínesteráza, alkalická fosfatáza, 5’-nukleotidáza.

Q: Aký enzým uvoľňuje GPI-kotvené proteíny z membrány?
A: Fosfolipáza C alebo D.

Q: Ako sú glykoproteíny transportované v bunke?
A: Pomocou transportných váčikov – sekrečných, membránových a lyzozomálnych.

Q: Aký marker zabezpečuje transport N-glykoproteínov do lyzozómov?
A: Manóza-6-fosfát (Man-6-P).

Q: Aký enzým fosforyluje manosu v Golgiho aparáte?
A: GluNAc-fosfotransferáza (naviazanie GluNAc na manosu [UDP-GluNAc + Man → Man-6-P-GluNAc] a nasledné odštiepenie GluNAc za vzniku Man-6-P)

Q: Čo spôsobuje I-cell disease (mukolipidóza II)?
A: Deficit GlcNAc-fosfotransferázy → lyzozomálne enzýmy nie sú označené Man-6-P → neprenášajú sa do lyzozómov, ale su vylúčené z buňky exocytozou (fyzio pH = neškodné)

Q: Kde prebieha degradácia glykoproteínov?
A: V lyzozóme pomocou kyslých hydroláz.

Q: Aké enzýmy rozkladajú oligosacharidový reťazec?
A: Endo- a exoglykosidázy (neuraminidáza, galaktosidáza, manosidáza, hexosaminidáza).

Q: Čo je bacitracín?
A: ATB, cyklický polypeptid, Inhibuje defosforyláciu dolichol-P-P → dolichol-P, čím brzdí syntézu bakteriálnej steny (extracel. proces)

Q: Čo je tunikamycín?
A: experimentálne ATB, Inhibuje väzbu UDP-GlcNAc na dolicholfosfát = blokuje syntézu N-glykoproteinov

Q: Čo je CDG (congenital disorder of glycosylation)?
A: Vrodená porucha glykosylácie, postihujúca syntézu O- a N-glykoproteínov.

Q: Ktoré orgány CDG typicky postihuje?
A: Mozog, pečeň, GIT, krv; často neurologické poruchy, dysmorfia, hepatomegália.

Q: Čo je glykácia?
A: Neenzýmová reakcia cukrov (glukóza, fruktóza, galaktóza) s proteínmi → glykované proteíny.

Q: Ako sa líši glykácia od glykosylácie?
A: Glykosylácia = enzýmová, regulovaná; Glykácia = neenzýmová, pomalá, závislá od koncentrácie cukru.

Q: Aké sú produkty glykácie?
A: Schiffova báza (aldimín, hodiny), Amadoriho produkt(dny), AGE (pokročilé produkty glykácie- mesiace).

Q: Ktoré proteíny sa sledujú pri diabete na glykáciu?
A: Hemoglobín (HbA1c) a albumín

Q: Aké sú referenčné hodnoty glykovaného albumínu?
A: Zdravý 205–285 μmol/l, Dobrý DM 285–320, Zlý > 530 μmol/l.

Q: Kde sa syntetizujú glykolipidy?
A: ER a Golgiho aparát.

Q: Aké enzýmy a substráty sa podieľajú na syntéze glykolipidov?
A: Glykosyltransferázy, sulfotransferázy; donory sú UDP- a CMP- deriváty cukrov.

Q: Aké sú typy glykosfingolipidov?
A: Neutrálne (cerebrosidy, globosidy) a kyslé (gangliosidy, sulfatidy).

Q: Aký je donátor sulfátovej skupiny pri syntéze sulfolipidov?
A: PAPS (3′-fosfoadenosín-5′-fosfosulfát).

Q: Aké funkcie majú glykolipidy?
A: Stavebná funkcia membrán, regulácia rastu, antigénna úloha (krvné skupiny, embryonálne, nádorové antigény), receptory toxínov.

Q: Ako prebieha degradácia glykolipidov?
A: V lyzozóme, postupným odštepením cukrov špecifickými glykosidázami.

Q: Čo sú sfingolipidózy?
A: Lyzozomálne choroby spôsobené deficitom enzýmov degradácie glyko/sfingolipidov → akumulácia, poškodenie CNS, predčasná smrť.

Q: Enzym ktory pretaca rastuci oligosacharid na proteine (N-glykoprotein). Z cytosolu do ER; kedy
A: Flipasa; po nasyntetizovani 5x GDP-Manózy