Title: 2. ročník / Biochémia / LS / 04. Enzýmy 1

Q: Čo znamenajú skratky E, S, ES, EP, P?
A: E = enzým, S = substrát, ES = komplex enzým-substrát, EP = komplex enzým-produkt, P = produkt.

Q: Aké sú typické vlastnosti enzýmov?
A: Špecifickosť (substrátová, účinková), vysoká účinnosť (reakcie až 10⁶–10¹⁵× rýchlejšie).

Q: Aké sú typy substrátovej špecificity enzýmov?
A: absolútna (1 substrát)
skupinová (podobné molekuly)
väzbová (rovnaký typ väzby)
stereochemická (rozoznanie enantiomérov).

Q: Aké sú typy enzýmov podľa štruktúry?
A: Monomerné (1 doména), oligomerné (viac domén, identické alebo rôzne podjednotky).

Q: Aké sú typy názvoslovia enzýmov?
A: Triviálne (pepsín, kataláza), systematické (-áza, napr. laktátdehydrogenáza), podľa EC kódu (trieda. podtrieda. podpodtrieda. poradie).

Q: Aké je rozdelenie enzýmov podľa EC?
A: EC1 Oxidoreduktázy, EC2 Transferázy, EC3 Hydrolázy, EC4 Lyázy, EC5 Izomerázy, EC6 Ligázy, EC7 Translokázy.

Q: Čo robia oxidoreduktázy (EC 1)?
A: Katalyzujú oxidačno-redukčné reakcie (napr. alkoholdeydrogenáza oxiduje etanol na acetaldehyd).

Q: Čo robia transferázy (EC 2)?
A: Prenášajú funkčné skupiny (napr. hexokináza fosforyluje glukózu).

Q: Čo robia hydrolázy (EC 3)?
A: Štiepia väzby hydrolytickou reakciou, zvyčajne nepotrebujú kofaktor (napr. amyláza, lipáza).

Q: Čo robia lyázy (EC 4)?
A: Odštepujú malé molekuly alebo ich adujú na dvojitú väzbu bez účasti ATP (napr. pyruvátdekarboxyláza).

Q: Čo robia izomerázy (EC 5)?
A: Katalyzujú intramolekulárne presuny skupín, tvorbu izomérov (napr. triózafosfátisomeráza, glukóza-6-fosfátizomeráza).

Q: Čo robia ligázy (EC 6)?
A: Spájajú dve molekuly za spotreby energie (ATP) – napr. pyruvátkarboxyláza.

Q: Čo robia translokázy (EC 7)?
A: Prenášajú častice cez membránu (Na+/K+-ATPáza).

Q: Aké väzby a interakcie sú dôležité v aktívnom mieste?
A: Vodíkové (Ser, Tyr, Cys), hydrofóbne (Val, Leu, Ile, Phe), elektrostatické (Lys, Arg, Asp, Glu).

Q: Čo je teória zámku a kľúča (Fischer)?
A: Aktívne miesto je rigidné a komplementárne substrátu už pred väzbou.

Q: Čo je teória indukovaného prispôsobenia (Koshland)?
A: Väzba substrátu vyvolá konformačnú zmenu enzýmu → lepšie prispôsobenie a katalýza.

Q: Čo je tranzitný stav?
A: Prechodný stav substrátu počas reakcie – enzým ho stabilizuje, čo urýchľuje reakciu.

Q: Čo sú multifunkčné enzýmy?
A: Jeden proteín s viacerými aktívnymi miestami, ktoré katalyzujú po sebe idúce reakcie (napr. syntáza mastných kyselín).

Q: Čo sú multienzýmové komplexy?
A: Viacero rôznych proteínov tvoriacich komplex, ktorý realizuje metabolickú dráhu (napr. pyruvátdehydrogenázový komplex).

Q: Čo sú izoenzýmy (isozýmy)?
A: Enzýmy katalyzujúce tú istú reakciu, ale kódované rôznymi génmi → odlišná štruktúra, afinita, lokalizácia.

Q: Príklad izoenzýmov
A: LDH má 5 izoenzýmov (LD1–LD5), rôzne kombinácie H a M podjednotiek → rôzna tkanivová lokalizácia.

Q: Čo je ribonukleáza P?
A: Enzým (RNA + malý proteín), ktorý odštepuje segment prekurzorovej tRNA → vznik funkčnej tRNA.

Q: Čo sú abzýmy?
A: Katalytické protilátky (monoklonálne), ktorých väzbové miesto je komplementárne tranzitnému stavu substrátu.

Q: Využitie abzýmov
A: Organická syntéza, degradácia drog, terapia infekcií, alergií, rakoviny (ADEPT – prodrug terapia).

Q: Čo sú enzýmy?
A: Biokatalyzátory, ktoré katalyzujú chemické premeny v živých organizmoch, znižujú aktivačnú energiu reakcie a tým zvyšujú jej rýchlosť.

Q: Z čoho sa skladá holoenzým?
A: Apoenzým (proteínová časť) + kofaktor (nebielkovinná časť – anorganický ión, koenzým, alebo prostetická skupina).

Q: Čo je aktívne miesto enzýmu?
A: Malá kapsa v štruktúre enzýmu, kde sa viaže substrát a prebieha reakcia.

Q: Čo sú izoformy enzýmov?
A: Produkty toho istého génu, ale odlišné posttranslačné úpravy alebo splicing.

Q: Čo sú makroenzýmy?
A: Veľké komplexy enzýmu s imunoglobulínom (IgG, IgA) alebo iným sérovým proteínom – majú falošne zvýšenú aktivitu, ale bez patologického významu.

Q: Čo sú ribozýmy?
A: Katalytické RNA – štiepia alebo spájajú RNA/DNA, napr. odstraňujú intróny pri splicingu.